Zymogen - Zymogen
Zymogenu ( / z aɪ m ə dʒ ən , - m oʊ - / ), zwany również proenzymu ( / ˌ P r oʊ ɛ n oo aɪ m / ) jest nieaktywny prekursor o enzym . Zymogen wymaga zmiany biochemicznej (takiej jak reakcja hydrolizy ujawniająca miejsce aktywne lub zmiana konfiguracji w celu ujawnienia miejsca aktywnego), aby stał się aktywnym enzymem. Zmiana biochemiczna zwykle zachodzi w ciałach Golgiego , gdzie specyficzna część enzymu prekursorowego jest odcinana w celu jej aktywacji. Odcinany fragment inaktywujący może być jednostką peptydową lub może być niezależnie fałdowanymi domenami zawierającymi ponad 100 reszt . Chociaż ograniczają one zdolność enzymu, te N-końcowe rozszerzenia enzymu lub „prosegment” często pomagają w stabilizacji i fałdowaniu enzymu, który hamują.
Przez trzustka wydziela zymogeny częściowo zapobiec Enzymy trawienie białek w tych komórkach , w których są syntetyzowane. Enzymy takie jak pepsyna powstają w postaci pepsynogenu , nieaktywnego zymogenu. Pepsynogen jest aktywowany, gdy główne komórki uwalniają go do kwasu żołądkowego , którego kwas solny częściowo go aktywuje. Inny częściowo dezaktywowany pepsynogen kończy aktywację poprzez usunięcie peptydu, zamieniając pepsynogen w pepsynę. Przypadkowa aktywacja zymogenów może nastąpić, gdy przewód wydzielniczy w trzustce zostanie zablokowany przez kamień żółciowy, powodując ostre zapalenie trzustki .
Grzyby wydzielają również do środowiska enzymy trawienne w postaci zymogenów. Środowisko zewnętrzne ma inne pH niż wewnątrz komórki grzyba, co zmienia strukturę zymogenu w aktywny enzym.
Innym sposobem, w jaki enzymy mogą istnieć w formach nieaktywnych, a następnie przekształcać się w formy aktywne, jest aktywacja tylko wtedy, gdy związany jest kofaktor , zwany koenzymem. W tym systemie forma nieaktywna (apoenzym) staje się formą aktywną (holoenzym), gdy koenzym się zwiąże.
W dwunastnicy zymogeny trzustkowe, trypsynogen, chymotrypsynogen, proelastaza i prokarboksypeptydaza są przekształcane w aktywne enzymy przez enteropeptydazę i trypsynę. Chymotrypsynogen jest pojedynczym łańcuchem polipeptydowym składającym się z 245 reszt aminokwasowych, który jest przekształcany w alfa-chymotrypsynę, która ma trzy łańcuchy polipeptydowe połączone dwoma z pięciu wiązań dwusiarczkowych obecnych w strukturze pierwszorzędowej chymotrypsynogenu.
Przykłady
Przykłady zymogenów:
- Angiotensynogen
- Trypsynogen
- Chymotrypsynogen
- Pepsynogen
- Większość białek w układzie krzepnięcia (przykłady, protrombina lub plazminogen)
- Niektóre białka układu dopełniacza
- Prokaspazy
- Pacifastin
- Proelastaza
- Prolipaza
- Prokarboksypolipeptydazy