Chymotrypsynogen - Chymotrypsinogen
Chymotrypsynogen jest nieaktywnym prekursorem ( zymogenem ) chymotrypsyny , enzymu trawiennego, który rozkłada białka na mniejsze peptydy. Chymotrypsynogen to pojedynczy łańcuch polipeptydowy składający się z 245 reszt aminokwasowych. Jest syntetyzowany w komórkach groniastych trzustki i przechowywany w ziarnistościach otoczonych błoną na wierzchołku komórki groniastej. Uwalnianie ziarnistości z komórki jest stymulowane sygnałem hormonalnym lub impulsem nerwowym, a ziarnistość rozlewa się do przewodu prowadzącego do dwunastnicy .
Aktywacja
Chymotrypsynogen musi być nieaktywny, dopóki nie dostanie się do przewodu pokarmowego. Zapobiega to uszkodzeniu trzustki lub innych narządów. Jest aktywowana do postaci aktywnej przez inny enzym zwany trypsyną . Ta aktywna forma nazywana jest π-chymotrypsyną i służy do tworzenia α-chymotrypsyny. Trypsyna rozszczepia wiązanie peptydowe w chymotrypsynogenie między argininą -15 a izoleucyną -16. W ten sposób powstają dwa peptydy w cząsteczce π-chymotrypsyny, połączone wiązaniem dwusiarczkowym. Jedna z π-chymotrypsyn oddziałuje na drugą, rozrywając wiązanie peptydowe leucyny i seryny . Aktywowana π-chymotrypsyna reaguje z innymi cząsteczkami π-chymotrypsyny, odszczepiając dwa dipeptydy, którymi są seryna-14-arginina-15 i treonina-147-asparagina-148. Ta reakcja daje α-chymotrypsynę. Na wydajność α-chymotrypsyny mogą wpływać inhibitory, takie jak hydrocynian, a także pH, temperatura i chlorek wapnia.
Proces aktywacji można badać za pomocą sondy fluorescencyjnej 2-p-toluidynylonaftaleno-6-sulfonianu (TNS). TNS tworzy wiązania kowalencyjne z chymotrypsynogenem, a gdy wiązania pękają, tworząc chymotrypsynę w obecności trypsyny, fluorescencja wzrasta.
Bibliografia
 |
Ten artykuł dotyczący enzymów jest skrótem . Możesz pomóc Wikipedii, rozwijając ją . |