Kinaza białkowa Tau - Tau-protein kinase
kinaza białkowa tau | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identyfikatory | |||||||||
Numer WE | 2.7.11.26 | ||||||||
numer CAS | 111694-09-8 | ||||||||
Bazy danych | |||||||||
IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
BRENDA | Wpis BRENDA | ||||||||
ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
PRIAM | profil | ||||||||
Struktury PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
W enzymologii , A kinazą białka tau ( EC 2.7.11.26 ) jest enzymem , który katalizuje się reakcję chemiczną
- ATP + białko tau ADP + białko O-fosfo -tau
Tak więc dwa substraty tego enzymu to ATP i białko tau , podczas gdy jego dwoma produktami są ADP i O-fosfo-tau-białko .
Enzym ten należy do rodziny transferaz , w szczególności tych przenoszących grupę fosforanową do atomu tlenu łańcucha bocznego reszt seryny lub treoniny w białkach ( kinazy białkowo-serynowo / treoninowe ). Enzym ten bierze udział w 14 szlaków metabolicznych : ErbB ścieżkę sygnałową , cykl komórkowy , WNT szlaku przekazywania sygnału , jeż szlaku przekazywania sygnału , wytyczne aksonu , centralny przyczepność , receptora komórek B szlaku sygnalizacyjnego , insulina szlaku przekazywania sygnałów , melanogenezy , chorobę Alzheimera , raka okrężnicy i odbytnicy , raka śluzówki macicy , rak prostaty i rak podstawnokomórkowy .
Nomenklatura
Nazwa systematyczna tej klasy enzymów to ATP: [białko tau] O-fosfotransferaza . Inne nazwy powszechnie stosowane obejmują ATP: tau protein o-hosphotransferase , białko mózgu kinazy PK40erk , CDK5 / p20 , CDK5 / P23 , kinazy syntazy glikogenu-3p , GSK , kinazą białka tau , STK31 , tau kinaz , [tau protein] kinaza , kinaza białkowa tau I , kinaza białkowa tau II , kinaza tubulinowa tau , TPK , TPK I , TPK II i TTK .
Badania strukturalne
Do końca 2007 r. Rozwiązano 3 struktury dla tej klasy enzymów, z kodami dostępu PDB 2JDO , 2JDR i 2UW9 .
Przykłady
Ludzkie geny kodujące białka o aktywności kinazy białkowej Tau obejmują:
Bibliografia
- Ishiguro K, Ihara Y, Uchida T, Imahori K (wrzesień 1988). „Nowa kinaza białkowa zależna od tubuliny tworząca epitop z parą helikalnego włókna na tau”. J. Biochem . Tokio. 104 (3): 319–21. doi : 10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a122465 . PMID 2467901 .
- Lund ET, McKenna R, Evans DB, Sharma SK, Mathews WR (2001). „Charakterystyka fosforylacji in vitro ludzkiego tau przez kinazę białkową tau II (cdk5 / p20) przy użyciu spektrometrii mas” . J. Neurochem . 76 (4): 1221–32. doi : 10.1046 / j.1471-4159.2001.00130.x . PMID 11181841 . S2CID 24005862 .
- Takashima A; Mercken, M; Murayama, M; Noguchi, K; Ishiguro, K; Imahori, K; Takashima, A (1998). „Charakterystyka fosforylacji tau w komórkach transfekowanych syntazą glikogenu kinazą-3beta i aktywatorem kinazy-5 zależnej od cykliny (p23)”. Biochim. Biophys. Acta . 1380 (2): 177–82. doi : 10.1016 / s0304-4165 (97) 00139-6 . PMID 9565682 .
- Sugio S, Kohno T, Matsuzaki T (listopad 2000). „Ekspresja, oczyszczanie i krystalizacja ludzkiej kinazy białkowej tau I / kinazy syntazy glikogenu-3beta” . Acta Crystallogr. D . 56 (Pt 11): 1464–5. doi : 10.1107 / S0907444900010386 . PMID 11053853 .
Ten artykuł związany z enzymem EC 2.7 jest niedopałkiem . Możesz pomóc Wikipedii, rozbudowując ją . |