Globina - Globin
| Rodzina Globinów (rodzina M) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Struktura deoksyhemoglobiny Rothschild 37 beta Trp----Arg: mutacja, która tworzy międzypodjednostkowe miejsce wiązania chlorków.
| |||||||||
| Identyfikatory | |||||||||
| Symbol | Globin | ||||||||
| Pfam | PF00042 | ||||||||
| Klan Pfam | CL0090 | ||||||||
| InterPro | IPR000971 | ||||||||
| PROSITE | PS01033 | ||||||||
| SCOP2 | 1hba / zakres / SUPFAM | ||||||||
| CDD | cd01040 | ||||||||
| |||||||||
| Globina bakteryjna (rodzina T) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 struktura krystaliczna „skróconej” hemoglobiny n (hbn) z prątków gruźlicy, nasączonej atomami xe
| |||||||||
| Identyfikatory | |||||||||
| Symbol | Bac_globin | ||||||||
| Pfam | PF01152 | ||||||||
| Klan Pfam | CL0090 | ||||||||
| InterPro | IPR001486 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00933 | ||||||||
| SCOP2 | 1dlw / zakres / SUPFAM | ||||||||
| CDD | cd14756 | ||||||||
| |||||||||
| Protoglobina (rodzina S) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identyfikatory | |||||||||
| Symbol | Protoglobina | ||||||||
| Pfam | PF11563 | ||||||||
| Klan Pfam | CL0090 | ||||||||
| InterPro | IPR012102 | ||||||||
| CDD | cd01068 | ||||||||
| |||||||||
W Globinów przedstawiamy nadrodziny od hemu Niezawierające globularne białka , uczestniczących w wiązaniu i / lub transportowania tlenu . Wszystkie te białka zawierają fałd globiny, serię ośmiu segmentów alfa helikalnych . Dwóch wybitnych członków to mioglobina i hemoglobina . Oba te białka odwracalnie wiążą tlen poprzez grupę protetyczną hemu . Są szeroko rozpowszechnione w wielu organizmach .
Struktura
Członkowie nadrodziny Globinów mają wspólną, trójwymiarową fałdę . Ta „fałda globiny” zazwyczaj składa się z ośmiu helis alfa , chociaż niektóre białka mają na swoich końcach dodatkowe rozszerzenia helisy. Ponieważ fałd globiny zawiera tylko helisy, jest klasyfikowany jako fałd białka całkowicie alfa .
Fałd globiny znajduje się w rodzinach globin o tej samej nazwie, a także w fikocyjaninie . Fałd globiny był zatem pierwszym odkrytym fałdem białka (mioglobina była pierwszym białkiem, którego struktura została rozwiązana).
Opakowanie spiralne
Osiem helis rdzenia fałdu globiny ma znaczącą nielokalną strukturę, w przeciwieństwie do innych motywów strukturalnych, w których aminokwasy znajdujące się blisko siebie w sekwencji pierwszorzędowej są również blisko w przestrzeni. Helisy upakowują się pod średnim kątem około 50 stopni, znacznie bardziej stromo niż inne upakowania śrubowe, takie jak wiązka helisy . Dokładny kąt spirali pakowania zależy od sekwencji białka, ponieważ opakowanie jest pośredniczą sterics i hydrofobowych oddziaływań aminokwasowych łańcuchów bocznych w pobliżu złącz helisy.
Ewolucja
Globiny wyewoluowały ze wspólnego przodka i można je podzielić na trzy grupy: globiny jednodomenowe i dwa typy globin chimerycznych , flawohemoglobiny i sensory sprzężone z globiną . Bakterie mają wszystkie trzy rodzaje globin, podczas gdy archeony nie mają flawohemoglobiny, a eukarionty nie mają czujników sprzężonych z globiną . W tym samym gatunku może współistnieć kilka funkcjonalnie różnych hemoglobin .
Osiem Globinów zwykle występują u kręgowców: androglobin , cytoglobin , globiny E , globiny X , globiny, Y , hemoglobiny , mioglobiny i neuroglobiny .
Ochrona sekwencji
Chociaż fałdowanie nadrodziny globin jest wysoce konserwatywne ewolucyjnie , sekwencje tworzące fałd mogą mieć zaledwie 16% identyczności sekwencji. Chociaż specyficzność sekwencji fałdowania nie jest rygorystyczna, należy zachować hydrofobowy rdzeń białka i należy unikać hydrofobowych plam na ogólnie hydrofilowej powierzchni wystawionej na działanie rozpuszczalnika, aby struktura pozostała stabilna i rozpuszczalna . Najbardziej znaną mutacją w fałdzie globiny jest zmiana z glutaminianu na walinę w jednym łańcuchu cząsteczki hemoglobiny. Ta mutacja tworzy „łatkę hydrofobową” na powierzchni białka, która promuje agregację międzycząsteczkową, zdarzenie molekularne, które powoduje niedokrwistość sierpowatą .
Podrodziny
- Leghemoglobina InterPro : IPR001032
- Mioglobina InterPro : IPR002335
- Erythrocruorin Interpro : IPR002336
- Hemoglobina, beta InterPro : IPR002337
- Hemoglobina, alfa InterPro : IPR002338
- Mioglobina, przywr typu InterPro : IPR011406
- Globina, nicienie InterPro : IPR012085
- Globin, minóg / śluzica typu InterPro : IPR013314
- Globin, annelidowy InterPro : IPR013316
- Hemoglobina, zewnątrzkomórkowa InterPro : IPR014610
Przykłady
Ludzkie geny kodujące białka globiny obejmują:
Globiny obejmują:
- Hemoglobina (Hb)
- Mioglobina (Mb)
- Neuroglobina : białko podobne do mioglobiny ulegające ekspresji w mózgu kręgowców i siatkówce, gdzie bierze udział w neuroprotekcji przed uszkodzeniem spowodowanym niedotlenieniem lub niedokrwieniem . Neuroglobina należy do gałęzi rodziny globin, która oddzieliła się na wczesnym etapie ewolucji .
- Cytoglobina : czujnik tlenu wyrażony w wielu tkankach . Związany z neuroglobiną.
- Erytrokruoryna : wysoce współpracujące zewnątrzkomórkowe białka oddechowe występujące w pierścienicach i stawonogach, które są złożone z aż 180 podjednostek w sześciokątne dwuwarstwy.
- Leghemoglobina (legHb lub symbiotyczne Hb) występuje w brodawek korzeniowych z strączkowych roślin, gdzie ułatwia ona dyfuzję tlenu do symbiotycznych bacteriods w celu promowania wiązania azotu .
- Hemoglobina niesymbiotyczna (NsHb): występuje w roślinach innych niż strączkowe i może ulegać nadmiernej ekspresji w roślinach poddanych stresowi .
- Flawohemoglobiny (FHb): chimeryczne, z N-końcową domeną globiny i C-końcową domeną wiążącą NAD/FAD podobną do reduktazy ferredoksyny . FHb zapewnia ochronę przed tlenkiem azotu poprzez swoją domenę C-końcową, która przenosi elektrony do hemu w globinie.
- Globina E: globina odpowiedzialna za przechowywanie i dostarczanie tlenu do siatkówki ptaków
- Czujniki sprzężone z globiną: chimeryczne, z N-końcową domeną mioglobinopodobną i C-końcową domeną, która przypomina cytoplazmatyczną domenę sygnalizacyjną chemoreceptorów bakteryjnych . Są one wiązać tlen, i działają do zainicjowania reakcji aerotactic lub regulowania ekspresji genu .
- Protoglobina : pojedyncza domena globiny znaleziona w archeonach, która jest powiązana z N-końcową domeną czujników sprzężonych z globiną.
- Obcięte 2/2 globiny: brak pierwszej helisy, co daje im 2 na 2 zamiast kanonicznej alfa-helikalnej fałdy kanapkowej 3 na 3 . Można podzielić na trzy główne grupy (I, II i II) na podstawie cech strukturalnych .
- HbN (lub GlbN): skrócone białko podobne do hemoglobiny, które wiąże tlen wspólnie z bardzo wysokim powinowactwem i wolnym tempem dysocjacji , co może wykluczyć je z transportu tlenu. Wydaje się, że bierze udział w detoksykacji bakteryjnego tlenku azotu oraz w stresie nitrozowym .
- Cyanoglobina (lub GlbN): skrócona hemoproteina występująca w sinicach, która ma wysokie powinowactwo do tlenu i która wydaje się służyć jako część końcowej oksydazy, a nie jako barwnik oddechowy.
- HbO (lub GlbO): skrócone białko podobne do hemoglobiny o niższym powinowactwie do tlenu niż HbN. HbO łączy się z błoną komórkową bakterii , gdzie znacznie zwiększa pobór tlenu przez błony pozbawione tego białka. Wydaje się, że HbO wchodzi w interakcję z terminalną oksydazą i może uczestniczyć w procesie przenoszenia tlenu/elektronów, który ułatwia przenoszenie tlenu podczas metabolizmu tlenowego .
- Glb3: skrócona hemoglobina zakodowana w jądrze, pochodząca z roślin, która wydaje się być bardziej spokrewniona z HbO niż HbN. Glb3 z Arabidopsis thaliana ( Rzeżucha pospolita ) wykazuje niezwykłe, niezależne od stężenia wiązanie tlenu i dwutlenku węgla .
Globina fałd
Fałd globiny (cd01067) obejmuje również niektóre białka niehemowe. Niektóre z nich to fikobiliproteiny , N-końcowa domena dwuskładnikowej kinazy histydynowej układu regulatorowego , RsbR i RsbN .