Białko cytotoksyczne ukwiałów - Sea anemone cytotoxic protein
| Anemone_cytotox | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 struktura krystaliczna stanu rozpuszczalności w wodzie tworzącej pory cytolizyna sticholizyna ii skompleksowana z fosforylocholiną
| |||||||||
| Identyfikatory | |||||||||
| Symbol | Anemone_cytotox | ||||||||
| Pfam | PF06369 | ||||||||
| InterPro | IPR009104 | ||||||||
| SCOP2 | 1kd6 / zakres / SUPFAM | ||||||||
| TCDB | 1.C.38 | ||||||||
| Nadrodzina OPM | 168 | ||||||||
| Białko OPM | 4tsy | ||||||||
| |||||||||
W biologii molekularnej cytotoksyczne białka ukwiałów są śmiertelnymi białkami tworzącymi pory , znanymi łącznie jako aktynoporyny , podklasa cytolizyn . Istnieje kilka różnych grup cytolizyn w zależności od ich struktury i funkcji. Ten wpis reprezentuje najliczniejszą grupę, wysoce zasadowe peptydy 20kDa. Te cytolizyny tworzą pory selektywnie względem kationów w błonach zawierających sfingomielinę . Przykłady obejmują ekwinatoksyny (z Actinia equina), sticholizyny (z Stichodactyla helianthus), magnificalysyny (z Heteractis magnifica) i tenebrozyny (z Actinia tenebrosa), które wykazują działanie tworzące pory, hemolityczne, cytotoksyczne i pobudzające serce .
Cytolizyny przyjmują stabilną, rozpuszczalną strukturę, która w kontakcie z błoną ulega zmianie konformacyjnej , prowadząc do aktywnej, związanej z błoną postaci, która samoistnie wbudowuje się w błonę . Często oligomerise na błony powierzchni przed wymazania lipidowych dwuwarstw, powodując komórek do lizy . Cytolizyny anemonów morskich o masie 20 kDa wymagają do wiązania grupy czołowej fosfocholiny z lipidem, jednak sfingomielina jest wymagana, aby toksyna promowała przepuszczalność błony . Struktury krystaliczne ekwinatoksyny II i stycholizyny II ujawniły zwartą beta-kanapkę składającą się z dziesięciu pasm w dwóch arkuszach otoczonych z każdej strony dwiema krótkimi alfa-helisami, co jest topologią podobną do osmotyny. Uważa się, że struktura kanapkowa beta przyłącza się do membrany, podczas gdy trzyobrotowa alfa helisa leżąca na powierzchni arkusza beta może brać udział w tworzeniu porów membrany , prawdopodobnie przez penetrację membrany przez spiralę .