Aminokwas proteinogenny - Proteinogenic amino acid
Aminokwasy proteinogenne to aminokwasy, które są włączane biosyntetycznie do białek podczas translacji . Słowo „proteinogenny” oznacza „tworzenie białka”. W całym znanym życiu istnieją 22 genetycznie zakodowane (proteinogenne) aminokwasy, 20 w standardowym kodzie genetycznym i dodatkowe 2, które mogą być włączone przez specjalne mechanizmy translacji.
W przeciwieństwie do tego, aminokwasy nieproteogenne to aminokwasy, które albo nie są wbudowywane w białka (takie jak GABA , L- DOPA , lub trijodotyronina ), są błędnie włączane w miejsce aminokwasów kodowanych genetycznie lub nie są wytwarzane bezpośrednio i w izolacji przez standardowe komórki maszyneria (np. hydroksyprolina ). Ta ostatnia często wynika z potranslacyjnej modyfikacji białek. Niektóre niebiałkogenne aminokwasy są włączane do peptydów nierybosomalnych, które są syntetyzowane przez nierybosomalne syntetazy peptydowe.
Zarówno eukarionty, jak i prokarionty mogą włączać selenocysteinę do swoich białek poprzez sekwencję nukleotydową znaną jako element SECIS , która kieruje komórką do translacji pobliskiego kodonu UGA jako selenocysteiny (UGA jest zwykle kodonem stop ). U niektórych prokariotów metanogennych kodon UAG (zwykle kodon stop) może być również tłumaczony na pirolizynę .
W organizmach eukariotycznych występuje tylko 21 aminokwasów proteinogennych, 20 standardowego kodu genetycznego plus selenocysteina . Ludzie mogą syntetyzować 12 z nich od siebie lub z innych cząsteczek metabolizmu pośredniczącego. Pozostałe dziewięć muszą zostać skonsumowane (zwykle jako pochodne białkowe), dlatego nazywane są aminokwasami egzogennymi . Niezbędnymi aminokwasami są histydyna , izoleucyna , leucyna , lizyna , metionina , fenyloalanina , treonina , tryptofan i walina (tj. H, I, L, K, M, F, T, W, V).
Stwierdzono, że aminokwasy proteinogenne są powiązane z zestawem aminokwasów, które mogą być rozpoznawane przez układy autoaminoacylowania rybozymu . Tak więc niebiałkogenne aminokwasy zostałyby wykluczone przez ewentualny ewolucyjny sukces form życia opartych na nukleotydach. Przedstawiono inne powody, aby wyjaśnić, dlaczego niektóre specyficzne aminokwasy nieproteogenne nie są na ogół włączane do białek; na przykład ornityna i homoseryna cyklizują się przeciwko szkieletowi peptydowemu i fragmentują białko o stosunkowo krótkim okresie półtrwania , podczas gdy inne są toksyczne, ponieważ mogą być błędnie włączone do białek, takich jak analog argininy kanawanina .
Struktury
Poniżej zilustrowano struktury i skróty 21 aminokwasów, które są bezpośrednio kodowane do syntezy białek przez kod genetyczny eukariontów. Struktury podane poniżej są standardowymi strukturami chemicznymi, a nie typowymi postaciami jonów obojnaczych, które występują w roztworach wodnych.
L -Alanina
(Ala / A)L -Arginina
(Arg / R)L- asparaginę
(Asn/N)Kwas L- asparaginowy
(Asp/D)L- cysteina
(Cys/C)Kwas L- glutaminowy
(Glu/E)L- Glutamina
(Gln/Q)Glicyna
(Gly / G)L- Histydyna
(His / H)L -Izoleucyna
(Ile/I)L -Leucyna
(Leu / L)L -lizyna
(Lys / K)L- metionina
(Met/M)L- Fenyloalanina
(Phe/F)L- Proline
(Pro/P)L -Seryna
(Ser / S)L -Treonina
(Thr / T)L -Tryptofan
(Trp/W)L- tyrozyna
(Tyr / Y)L -Walina
(Val / V)
IUPAC / IUBMB zaleca teraz również standardowe skróty dla następujących dwóch aminokwasów:
L- selenocysteina
(Sec/U)L- pirolizyna
(Pyl/O)
Właściwości chemiczne
Poniżej znajduje się tabela zawierająca symbole jednoliterowe, symbole trzyliterowe i właściwości chemiczne łańcuchów bocznych standardowych aminokwasów. Wymienione masy są oparte na średnich ważonych izotopów pierwiastków w ich naturalnej liczebności . Powstawanie wiązania peptydowego powoduje eliminację cząsteczki wody . Zatem masa białka jest równa masie aminokwasów, z których składa się białko minus 18,01524 Da na wiązanie peptydowe.
Ogólne właściwości chemiczne
Aminokwas | Niski | Skr. | Śr. masa ( Da ) | Liczba Pi |
pK 1 (α-COOH) |
pKa 2 (α- + NH 3 ) |
---|---|---|---|---|---|---|
Alanina | A | Ala | 89.09404 | 6.01 | 2,35 | 9.87 |
Cysteina | C | Cys | 121.15404 | 5,05 | 1,92 | 10.70 |
Kwas asparaginowy | D | Żmija | 133.10384 | 2,85 | 1,99 | 9.90 |
Kwas glutaminowy | mi | Glu | 147.13074 | 3.15 | 2.10 | 9.47 |
Fenyloalanina | F | Phe | 165,19184 | 5.49 | 2.20 | 9.31 |
Glicyna | g | Gly | 75.06714 | 6.06 | 2,35 | 9.78 |
Histydyna | h | Jego | 155.15634 | 7,60 | 1.80 | 9.33 |
Izoleucyna | i | Ile | 131.17464 | 6.05 | 2,32 | 9.76 |
Lizyna | K | Lys | 146,18934 | 9.60 | 2.16 | 9.06 |
Leucyna | L | Leja | 131.17464 | 6.01 | 2,33 | 9.74 |
Metionina | m | Spotkał | 149.20784 | 5,74 | 2.13 | 9.28 |
Asparagina | n | Asn | 132.11904 | 5,41 | 2.14 | 8.72 |
Pirolizyna | O | Pyl | 255,31 | ? | ? | ? |
Prolina | P | Zawodowiec | 115.13194 | 6.30 | 1,95 | 10,64 |
Glutamina | Q | Gln | 146.14594 | 5.65 | 2.17 | 9.13 |
Arginina | r | Arg | 174.20274 | 10,76 | 1,82 | 8.99 |
Serine | S | Ser | 105.09344 | 5.68 | 2.19 | 9.21 |
Treonina | T | Th | 119.12034 | 5.60 | 2,09 | 9.10 |
Selenocysteina | U | Sec | 168.053 | 5.47 | 1,91 | 10 |
Walina | V | Val | 117,14784 | 6.00 | 2,39 | 9.74 |
Tryptofan | W | Trp | 204.22844 | 5,89 | 2,46 | 9.41 |
Tyrozyna | Tak | Tyr | 181.19124 | 5,64 | 2.20 | 9.21 |
Właściwości łańcucha bocznego
Aminokwas | Niski | Skr. | Łańcuch boczny |
hydro- fobii |
pKa § | Polarny | pH | Mały | Malutki |
Aromatyczny lub Alifatyczny |
objętość van der Waalsa (Å 3 ) |
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Alanina | A | Ala | -CH 3 | - | - | Alifatyczny | 67 | ||||
Cysteina | C | Cys | -CH 2 SH | 8.55 | kwaśny | - | 86 | ||||
Kwas asparaginowy | D | Żmija | -CH 2 COOH | 3,67 | kwaśny | - | 91 | ||||
Kwas glutaminowy | mi | Glu | -CH 2 CH 2 COOH | 4.25 | kwaśny | - | 109 | ||||
Fenyloalanina | F | Phe | -CH 2 C 6 H 5 | - | - | Aromatyczny | 135 | ||||
Glicyna | g | Gly | -H | - | - | - | 48 | ||||
Histydyna | h | Jego | -CH 2 - C 3 H 3 N 2 | 6.54 | słaby podstawowy | Aromatyczny | 118 | ||||
Izoleucyna | i | Ile | -CH (CH 3 ) CH 2 CH 3 | - | - | Alifatyczny | 124 | ||||
Lizyna | K | Lys | -(CH 2 ) 4 NH 2 | 10.40 | podstawowy | - | 135 | ||||
Leucyna | L | Leja | CH 2 CH (CH 3 ) 2 | - | - | Alifatyczny | 124 | ||||
Metionina | m | Spotkał | -CH 2 CH 2 S CH 3 | - | - | Alifatyczny | 124 | ||||
Asparagina | n | Asn | -CH 2 CONH 2 | - | - | - | 96 | ||||
Pirolizyna | O | Pyl | -(CH 2 ) 4 NHCO C 4 H 5 N CH 3 | NS | słaby podstawowy | - | ? | ||||
Prolina | P | Zawodowiec | -KANAŁ 2 KANAŁ 2 KANAŁ 2 - | - | - | - | 90 | ||||
Glutamina | Q | Gln | -CH 2 CH 2 CONH 2 | - | - | - | 114 | ||||
Arginina | r | Arg | - (CH 2 ) 3 NH-C (NH) NH 2 | 12,3 | mocno podstawowy | - | 148 | ||||
Serine | S | Ser | -CH 2 OH | - | - | - | 73 | ||||
Treonina | T | Th | -CH (OH) CH 3 | - | - | - | 93 | ||||
Selenocysteina | U | Sec | -CH 2 SEH | 5,43 | kwaśny | - | ? | ||||
Walina | V | Val | -CH (CH 3 ) 2 | - | - | Alifatyczny | 105 | ||||
Tryptofan | W | Trp | -CH 2 C 8 H 6 N | - | - | Aromatyczny | 163 | ||||
Tyrozyna | Tak | Tyr | -CH 2 -C 6 H 4 OH | 9.84 | słabo kwaśny | Aromatyczny | 141 |
§: Wartości dla Asp, Cys, Glu, His, Lys i Tyr określono przy użyciu reszty aminokwasowej umieszczonej centralnie w pentapeptydzie alaniny. Wartość Arg pochodzi z Pace et al. (2009). Wartość Sec pochodzi z Byun & Kang (2011).
ND: Nie podano wartości pKa pirolizyny.
Uwaga: Wartość pKa reszty aminokwasowej w małym peptydzie jest zazwyczaj nieco inna, gdy znajduje się ona w białku. Obliczenia pKa białka są czasami używane do obliczenia zmiany wartości pKa reszty aminokwasowej w tej sytuacji.
Ekspresja genów i biochemia
Aminokwas | Niski | Skr. | Kodon (y) | Występowanie | Niezbędny ‡ u ludzi | |||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
w białkach Archaean (%) & |
w Białka bakterii (%) & |
w białkach eukariotycznych (%) i |
Występowanie w ludzkich białkach (%) & |
|||||
Alanina | A | Ala | GCU, GCC, GCA, GCG | 8,2 | 10.06 | 7,63 | 7.01 | Nie |
Cysteina | C | Cys | UGU, UGC | 0,98 | 0,94 | 1,76 | 2,3 | Warunkowo |
Kwas asparaginowy | D | Żmija | GAU, GAC | 6.21 | 5,59 | 5.4 | 4,73 | Nie |
Kwas glutaminowy | mi | Glu | GAA, GAG | 7,69 | 6.15 | 6,42 | 7.09 | Warunkowo |
Fenyloalanina | F | Phe | UUU, UUC | 3,86 | 3,89 | 3,87 | 3.65 | tak |
Glicyna | g | Gly | GGU, GGC, GGA, GGG | 7.58 | 7,76 | 6,33 | 6.58 | Warunkowo |
Histydyna | h | Jego | CAU, CAC | 1,77 | 2,06 | 2,44 | 2,63 | tak |
Izoleucyna | i | Ile | AUU, AUC, AUA | 7.03 | 5,89 | 5.1 | 4,33 | tak |
Lizyna | K | Lys | AAA, AAG | 5.27 | 4.68 | 5,64 | 5,72 | tak |
Leucyna | L | Leja | UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, ZGU | 9.31 | 10.09 | 9.29 | 9.97 | tak |
Metionina | m | Spotkał | SIE | 2,35 | 2,38 | 2,25 | 2.13 | tak |
Asparagina | n | Asn | AAU, AAC | 3.68 | 3,58 | 4.28 | 3,58 | Nie |
Pirolizyna | O | Pyl | UAG * | 0 | 0 | 0 | 0 | Nie |
Prolina | P | Zawodowiec | CCU, CCC, CCA, CCG | 4.26 | 4,61 | 5,41 | 6,31 | Nie |
Glutamina | Q | Gln | CAA, CAG | 2,38 | 3,58 | 4.21 | 4,77 | Nie |
Arginina | r | Arg | CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG | 5,51 | 5.88 | 5,71 | 5,64 | Warunkowo |
Serine | S | Ser | UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC | 6.17 | 5.85 | 8.34 | 8.33 | Nie |
Treonina | T | Th | ACU, ACC, ACA, ACG | 5.44 | 5,52 | 5,56 | 5.36 | tak |
Selenocysteina | U | Sec | UGA ** | 0 | 0 | 0 | >0 | Nie |
Walina | V | Val | GUU, GUC, GUA, GUG | 7,8 | 7.27 | 6,2 | 5,96 | tak |
Tryptofan | W | Trp | UGG | 1,03 | 1,27 | 1,24 | 1,22 | tak |
Tyrozyna | Tak | Tyr | UAU, ZAK | 3,35 | 2,94 | 2.87 | 2,66 | Warunkowo |
Kodon stop † | - | Semestr | UAA, UAG, UGA †† | ? | ? | ? | Nie dotyczy | Nie dotyczy |
* UAG jest zwykle bursztynowym kodonem stop , ale w organizmach zawierających maszynerię biologiczną kodowaną przez klaster genów pylTSBCD zostanie włączony aminokwas pirolizyna.
** UGA to zwykle opalowy (lub umbrowy) kodon stop, ale koduje selenocysteinę, jeśli obecny jest element SECIS .
† kodon stop nie jest aminokwasem, lecz jest włączone do kompletności.
†† UAG i UGA nie zawsze działają jako kodony stop (patrz wyżej).
‡ Niezbędny aminokwas nie może być syntetyzowany u ludzi i dlatego musi być dostarczany z dietą. Niezbędne aminokwasy warunkowo nie są normalnie wymagane w diecie, ale muszą być dostarczane egzogennie do określonych populacji, które nie syntetyzują ich w odpowiednich ilościach.
& Występowanie aminokwasów opiera się na odpowiednio 135 Archaea, 3775 Bacteriach, 614 proteomach Eukaryota i proteomie ludzkim (21 006 białek).
Spekrtometria masy
W spektrometrii mas peptydów i białek przydatna jest znajomość mas reszt. Masa peptydu lub białka to suma mas pozostałości plus masa wody ( Masa monoizotopowa = 18.01056 Da; średnia masa = 18.0153 Da). Masy pozostałości są obliczane z tabelarycznych wzorów chemicznych i mas atomowych. W spektrometrii masowej jony mogą również zawierać jeden lub więcej protonów ( masa monoizotopowa = 1,00728 Da; średnia masa* = 1,0074 Da). *Protony nie mogą mieć średniej masy, to błędnie implikuje Deuteron jako ważny izotop, ale powinny to być inne gatunki (patrz Hydron (chemia) )
Aminokwas | Niski | Skr. | Formuła | pon. masa § ( Da ) | Śr. masa ( Da ) |
---|---|---|---|---|---|
Alanina | A | Ala | C 3 H 5 NO | 71.03711 | 71,0779 |
Cysteina | C | Cys | C 3 H 5 NOS | 103.00919 | 103,1429 |
Kwas asparaginowy | D | Żmija | C 4 H 5 NO 3 | 115.02694 | 115,0874 |
Kwas glutaminowy | mi | Glu | C 5 H 7 NO 3 | 129.04259 | 129.1140 |
Fenyloalanina | F | Phe | C 9 H 9 NO | 147.06841 | 147.1739 |
Glicyna | g | Gly | C 2 H 3 NO | 57.02146 | 57,0513 |
Histydyna | h | Jego | C 6 H 7 N 3 O | 137.05891 | 137,1393 |
Izoleucyna | i | Ile | C 6 H 11 NO | 113.08406 | 113.1576 |
Lizyna | K | Lys | C 6 H 12 N 2 O | 128.09496 | 128.1723 |
Leucyna | L | Leja | C 6 H 11 NO | 113.08406 | 113.1576 |
Metionina | m | Spotkał | C 5 H 9 NOS | 131.04049 | 131.1961 |
Asparagina | n | Asn | C 4 H 6 N 2 O 2 | 114.04293 | 114.1026 |
Pirolizyna | O | Pyl | C 12 H 19 N 3 O 2 | 237,14773 | 237.2982 |
Prolina | P | Zawodowiec | C 5 H 7 NIE | 97.05276 | 97.1152 |
Glutamina | Q | Gln | C 5 H 8 N 2 O 2 | 128.05858 | 128,1292 |
Arginina | r | Arg | C 6 H 12 N 4 O | 156.10111 | 156.1857 |
Serine | S | Ser | C 3 H 5 NO 2 | 87.03203 | 87,0773 |
Treonina | T | Th | C 4 H 7 NO 2 | 101.04768 | 101.1039 |
Selenocysteina | U | Sec | C 3 H 5 NOS | 150.95364 | 150,0489 |
Walina | V | Val | C 5 H 9 NO | 99.06841 | 99.1311 |
Tryptofan | W | Trp | C 11 H 10 N 2 O | 186.07931 | 186.2099 |
Tyrozyna | Tak | Tyr | C 9 H 9 NO 2 | 163.06333 | 163,1733 |
Stechiometria i koszt metaboliczny w komórce
Poniższa tabela przedstawia obfitość aminokwasów w komórkach E.coli i koszt metaboliczny (ATP) syntezy aminokwasów. Liczby ujemne wskazują, że procesy metaboliczne są korzystne energetycznie i nie kosztują ATP netto komórki. Bogactwo aminokwasów obejmuje aminokwasy w postaci wolnej oraz w postaci polimeryzacyjnej (białka).
Aminokwas | Niski | Skr. | Obfitość (liczba cząstek (X 10 8 ) na E. coli, komórki) |
Koszt ATP w syntezie | |
---|---|---|---|---|---|
Warunki tlenowe |
Warunki beztlenowe |
||||
Alanina | A | Ala | 2,9 | -1 | 1 |
Cysteina | C | Cys | 0,52 | 11 | 15 |
Kwas asparaginowy | D | Żmija | 1,4 | 0 | 2 |
Kwas glutaminowy | mi | Glu | 1,5 | -7 | -1 |
Fenyloalanina | F | Phe | 1,1 | -6 | 2 |
Glicyna | g | Gly | 3,5 | -2 | 2 |
Histydyna | h | Jego | 0,54 | 1 | 7 |
Izoleucyna | i | Ile | 1,7 | 7 | 11 |
Lizyna | K | Lys | 2,0 | 5 | 9 |
Leucyna | L | Leja | 2,6 | -9 | 1 |
Metionina | m | Spotkał | 0,88 | 21 | 23 |
Asparagina | n | Asn | 1,4 | 3 | 5 |
Pirolizyna | O | Pyl | - | - | - |
Prolina | P | Zawodowiec | 1,3 | -2 | 4 |
Glutamina | Q | Gln | 1,5 | -6 | 0 |
Arginina | r | Arg | 1,7 | 5 | 13 |
Serine | S | Ser | 1.2 | -2 | 2 |
Treonina | T | Th | 1,5 | 6 | 8 |
Selenocysteina | U | Sec | - | - | - |
Walina | V | Val | 2,4 | -2 | 2 |
Tryptofan | W | Trp | 0,33 | -7 | 7 |
Tyrozyna | Tak | Tyr | 0,79 | -8 | 2 |
Uwagi
Aminokwas | Skr. | Uwagi | |
---|---|---|---|
Alanina | A | Ala | Bardzo obfita i bardzo wszechstronna, jest sztywniejsza niż glicyna, ale na tyle mała, że stwarza jedynie niewielkie granice steryczne dla konformacji białka. Zachowuje się dość neutralnie i może znajdować się zarówno w obszarach hydrofilowych na zewnątrz białka, jak iw obszarach hydrofobowych wewnątrz. |
Asparagina lub kwas asparaginowy | b | Asx | Symbol zastępczy, gdy dowolny aminokwas może zajmować pozycję |
Cysteina | C | Cys | Atom siarki łatwo wiąże się z jonami metali ciężkich. W warunkach utleniających dwie cysteiny mogą łączyć się w wiązanie dwusiarczkowe, tworząc aminokwas cystynę . Gdy cystyny są częścią białka, na przykład insuliny , struktura trzeciorzędowa jest stabilizowana, co sprawia, że białko jest bardziej odporne na denaturację ; dlatego wiązania disiarczkowe są powszechne w białkach, które muszą funkcjonować w trudnych warunkach, w tym w enzymach trawiennych (np. pepsyna i chymotrypsyna ) i białkach strukturalnych (np. keratyna ). Dwusiarczki znajdują się również w peptydach zbyt małych, aby same mogły utrzymać stabilny kształt (np. insulina ). |
Kwas asparaginowy | D | Żmija | Asp zachowuje się podobnie do kwasu glutaminowego i niesie hydrofilową grupę kwasową o silnym ładunku ujemnym. Zwykle znajduje się na zewnętrznej powierzchni białka, dzięki czemu jest rozpuszczalny w wodzie. Wiąże się z dodatnio naładowanymi cząsteczkami i jonami i jest często używany w enzymach do utrwalania jonów metalu. Gdy znajdują się wewnątrz białka, asparaginian i glutaminian są zwykle połączone z argininą i lizyną. |
Kwas glutaminowy | mi | Glu | Glu zachowuje się podobnie do kwasu asparaginowego i ma dłuższy, nieco bardziej elastyczny łańcuch boczny. |
Fenyloalanina | F | Phe | Niezbędne dla ludzi fenyloalanina, tyrozyna i tryptofan zawierają dużą, sztywną grupę aromatyczną w łańcuchu bocznym. To są największe aminokwasy. Podobnie jak izoleucyna, leucyna i walina, są one hydrofobowe i mają tendencję do orientacji w kierunku wnętrza złożonej cząsteczki białka. Fenyloalaninę można przekształcić w tyrozynę. |
Glicyna | g | Gly | Ze względu na dwa atomy wodoru na węglu α, glicyna nie jest optycznie aktywna . Jest to najmniejszy aminokwas, łatwo się obraca i dodaje elastyczności łańcuchowi białkowemu. Jest w stanie zmieścić się w ciasnych przestrzeniach, np. potrójna helisa kolagenu . Ponieważ zbyt duża elastyczność zwykle nie jest pożądana, jako składnik strukturalny jest mniej powszechna niż alanina. |
Histydyna | h | Jego | Jego jest niezbędna dla ludzi. W nawet lekko kwaśnych warunkach następuje protonowanie azotu, zmieniając właściwości histydyny i całego polipeptydu. Jest wykorzystywany przez wiele białek jako mechanizm regulacyjny, zmieniający konformację i zachowanie polipeptydu w regionach kwaśnych, takich jak późny endosom lub lizosom , wymuszając zmianę konformacji enzymów. Jednak do tego potrzeba tylko kilku histydyn, więc jest to stosunkowo rzadkie. |
Izoleucyna | i | Ile | Ile jest niezbędny dla ludzi. Izoleucyna, leucyna i walina mają duże alifatyczne hydrofobowe łańcuchy boczne. Ich cząsteczki są sztywne, a ich wzajemne oddziaływania hydrofobowe są ważne dla prawidłowego fałdowania białek, ponieważ łańcuchy te mają tendencję do umiejscawiania się wewnątrz cząsteczki białka. |
Leucyna lub izoleucyna | J | Xle | Symbol zastępczy, gdy dowolny aminokwas może zajmować pozycję |
Lizyna | K | Lys | Lys jest niezbędna dla ludzi i zachowuje się podobnie do argininy. Zawiera długi, elastyczny łańcuch boczny z dodatnio naładowanym końcem. Elastyczność łańcucha sprawia, że lizyna i arginina są odpowiednie do wiązania się z cząsteczkami o wielu ujemnych ładunkach na ich powierzchni. Np. białka wiążące DNA mają swoje aktywne regiony bogate w argininę i lizynę. Silny ładunek sprawia, że te dwa aminokwasy są podatne na lokalizację na zewnętrznych hydrofilowych powierzchniach białek; gdy znajdują się w środku, są zwykle sparowane z odpowiednim ujemnie naładowanym aminokwasem, np. asparaginianem lub glutaminianem. |
Leucyna | L | Leja | Leu jest niezbędny dla ludzi i zachowuje się podobnie do izoleucyny i waliny. |
Metionina | m | Spotkał | Met jest niezbędny dla ludzi. Zawsze pierwszy aminokwas, który ma zostać włączony do białka, czasami jest usuwany po translacji. Podobnie jak cysteina zawiera siarkę, ale z grupą metylową zamiast wodoru. Ta grupa metylowa może być aktywowana i jest używana w wielu reakcjach, w których nowy atom węgla jest dodawany do innej cząsteczki. |
Asparagina | n | Asn | Podobnie jak kwas asparaginowy, Asn zawiera grupę amidową , w której Asp ma grupę karboksylową . |
Pirolizyna | O | Pyl | Podobny do lizyny , ale ma dołączony pierścień pirolinowy . |
Prolina | P | Zawodowiec | Pro zawiera nietypowy pierścień do grupy aminowej końca N, który wymusza na sekwencji amidowej CO-NH ustaloną konformację. Może zakłócać struktury fałdowania białek, takie jak helisa α lub arkusz β , wymuszając pożądane załamanie w łańcuchu białkowym. Powszechnie występujący w kolagenie , często ulega potranslacyjnej modyfikacji do hydroksyproliny . |
Glutamina | Q | Gln | Podobnie jak kwas glutaminowy, Gln zawiera grupę amidową , w której Glu ma grupę karboksylową . Wykorzystywany w białkach oraz jako magazyn amoniaku , jest to aminokwas najobficiej występujący w organizmie. |
Arginina | r | Arg | Funkcjonalnie podobny do lizyny. |
Serine | S | Ser | Seryna i treonina mają krótką grupę zakończoną grupą hydroksylową. Jego wodór jest łatwy do usunięcia, więc seryna i treonina często działają jako donory wodoru w enzymach. Oba są bardzo hydrofilowe, więc zewnętrzne regiony rozpuszczalnych białek wydają się być w nie bogate. |
Treonina | T | Th | Niezbędna dla ludzi Thr zachowuje się podobnie do seryny. |
Selenocysteina | U | Sec | Selen analog cysteiny, w którym selen zastępuje siarki atom. |
Walina | V | Val | Niezbędna dla ludzi, Val zachowuje się podobnie do izoleucyny i leucyny. |
Tryptofan | W | Trp | Niezbędny dla ludzi Trp zachowuje się podobnie do fenyloalaniny i tyrozyny. Jest prekursorem serotoniny i jest naturalnie fluorescencyjny . |
Nieznany | x | Xaa | Symbol zastępczy, gdy aminokwas jest nieznany lub nieistotny. |
Tyrozyna | Tak | Tyr | Tyr zachowuje się podobnie do fenyloalaniny (prekursora tyrozyny) i tryptofanu i jest prekursorem melaniny , epinefryny i hormonów tarczycy . Naturalnie fluorescencyjny , jego fluorescencja jest zwykle wygaszana przez przeniesienie energii do tryptofanów. |
Kwas glutaminowy lub glutamina | Z | Glx | Symbol zastępczy, gdy dowolny aminokwas może zajmować pozycję |
Katabolizm
Aminokwasy można klasyfikować według właściwości ich głównych produktów:
- Glukogenny, z produktami posiadającymi zdolność tworzenia glukozy przez glukoneogenezę
- Produkty ketogeniczne, które nie mają zdolności do tworzenia glukozy: Produkty te mogą być nadal używane do ketogenezy lub syntezy lipidów .
- Aminokwasy katabolizowane do produktów glukogennych i ketogenicznych
Zobacz też
Bibliografia
Ogólne odniesienia
- Nelson, David L.; Cox, Michael M. (2000). Lehninger Principles of Biochemistry (3rd ed.). Warto wydawcy. Numer ISBN 978-1-57259-153-0.
- Kyte J, Doolittle RF (maj 1982). „Prosta metoda wyświetlania hydropatycznego charakteru białka”. Czasopismo Biologii Molekularnej . 157 (1): 105-32. CiteSeerX 10.1.1.458.454 . doi : 10.1016/0022-2836(82)90515-0 . PMID 7108955 .
- Meierhenrich, Uwe J. (2008). Aminokwasy a asymetria życia (wyd. 1). Skoczek. Numer ISBN 978-3-540-76885-2.
- Biochemia, Harpers (2015). Harpers Illustrated Biochemistry (wyd. 30.). Lange. Numer ISBN 978-0-07-182534-4.