Hexon białko - Hexon protein
| Adeno_hexon | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 udoskonalenie adenowirus typu 2 heksonu z OUN
| |||||||||
| identyfikatory | |||||||||
| Symbol | Adeno_hexon | ||||||||
| Pfam | PF01065 | ||||||||
| Interpro | IPR016107 | ||||||||
| SCOP | 1dhx | ||||||||
| nadrodziny | 1dhx | ||||||||
| |||||||||
| Adeno_hexon_C | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 model quasi atomowy ludzkiego adenowirusa typu 5 kapsydu (część 2)
| |||||||||
| identyfikatory | |||||||||
| Symbol | Adeno_hexon_C | ||||||||
| Pfam | PF03678 | ||||||||
| Interpro | IPR016108 | ||||||||
| SCOP | 1dhx | ||||||||
| nadrodziny | 1dhx | ||||||||
| |||||||||
W biologii cząsteczkową, białko heksonu jest głównym płaszcz białko znajduje się w adenowirusy . Płaszcz heksonu białka są syntetyzowane w późnych infekcji i tworzą homo- trimerów. 240 kopii heksonu trimer , które są produkowane są zorganizowane tak, że 12 leżą na każdej ze ścianek 20. Centralne 9 hexons w aspekcie są mocowane ze sobą za pomocą 12 kopiami polipeptydu IX. Kompleks Penton, utworzony przez peripentonal hexons i heksonu bazowej (posiadających włókno w miejscu), leżą w każdym z 12 wierzchołków. Białko heksonu płaszcz stanowi duplikacja składa się z dwóch obszarów o podobnym krotnie upakowane jak nucleoplasmin podjednostek . W ciągu trimer heksonu domeny są ułożone wokół pseudo osi 6-krotnie. Te domeny posiada beta-warstwową strukturę składającą się z 8 nici w dwóch arkuszy z topologii galaretki rolki; każda domena jest mocno ozdobione wieloma wstawkami. Niektóre białka heksonu zawiera odrębną C-końcowej domeny.
W ostatnim dokumencie (Bremner i in., 2009) wykazano, że heksonu bezpośrednio rekrutuje komórkowej dyneiny białka motoryczne, w sposób zależny od pH. Białko dyneiny-regulacyjne, dynactin, stwierdzono odgrywają wyraźną rolę w regulowaniu dyneinowych-adenowirus kompleksowy transport do jądra.