Alanina - Alanine
Szkieletowych wzór z L -alaniny
|
|||
|
|||
Nazwy | |||
---|---|---|---|
Nazwa IUPAC
Alanina
|
|||
Preferowana nazwa IUPAC
Kwas 2-aminopropanowy |
|||
Identyfikatory | |||
Model 3D ( JSmol )
|
|||
3DMet | |||
1720248 | |||
CZEBI | |||
CHEMBL | |||
ChemSpider | |||
DrugBank | |||
Karta informacyjna ECHA | 100.000.249 | ||
Numer WE | |||
49628 | |||
KEGG | |||
Identyfikator klienta PubChem
|
|||
UNII | |||
Pulpit nawigacyjny CompTox ( EPA )
|
|||
|
|||
|
|||
Nieruchomości | |||
C 3 H 7 N O 2 | |||
Masa cząsteczkowa | 89,094 g·mol -1 | ||
Wygląd zewnętrzny | biały proszek | ||
Gęstość | 1,424 g / cm 3 | ||
Temperatura topnienia | 258 ° C (496 ° F; 531 K) (sublimuje) | ||
167,2 g/l (25°C) | |||
log P | -0,68 | ||
Kwasowość (p K a ) | |||
-50,5 x 10 -6 cm 3 / mol | |||
Strona z danymi uzupełniającymi | |||
Współczynnik załamania ( n ), stała dielektryczna (ε r ) itp. |
|||
Dane termodynamiczne |
Zachowanie fazowe ciało stałe-ciecz-gaz |
||
UV , IR , NMR , MS | |||
O ile nie zaznaczono inaczej, dane podano dla materiałów w ich stanie standardowym (przy 25 °C [77 °F], 100 kPa). |
|||
zweryfikuj ( co to jest ?) | |||
Referencje do infoboksu | |||
Alanina (symbol Ala lub A ) to α- aminokwas wykorzystywany w biosyntezie białek . Zawiera grupę aminową i grupę kwasu karboksylowego , obie przyłączone do centralnego atomu węgla, który zawiera również łańcuch boczny grupy metylowej . W związku z tym jego nazwa systematyczna IUPAC to kwas 2-aminopropanowy i jest on klasyfikowany jako niepolarny , alifatyczny α-aminokwas. W warunkach biologicznych istnieje w postaci obojnaczej z protonowaną grupą aminową (jako -NH 3 + ) i deprotonowaną grupą karboksylową (jako -CO 2 - ). Nie jest niezbędna dla ludzi, ponieważ może być syntetyzowana metabolicznie i nie musi być obecna w diecie. Jest kodowany przez wszystkie kodony zaczynające się od GC (GCU, GCC, GCA i GCG).
L - izomer alaniny ( leworęczny ) jest tym, który jest włączony do białka. L- alanina ustępuje jedynie leucynie pod względem częstości występowania, stanowiąc 7,8% struktury pierwszorzędowej w próbce 1150 białek . Forma prawoskrętna, D- alanina, występuje w polipeptydach w niektórych ścianach komórkowych bakterii i w niektórych antybiotykach peptydowych oraz występuje w tkankach wielu skorupiaków i mięczaków jako osmolit . Alanina jest również bardzo obficie (nadreprezentowana) w regionach białek o niskiej złożoności .
Historia i etymologia
Alanina została po raz pierwszy zsyntetyzowana w 1850 roku, kiedy Adolph Strecker połączył aldehyd octowy i amoniak z cyjanowodorem . Aminokwas nazwano alaninę w języku niemieckim, w odniesieniu do aldehydu , przy czym infiks -an- dla ułatwienia wymowy niemieckiego zakończenie -W stosowane związki chemiczne są analogiczne do angielskiej -ine .
Struktura
Alanina jest alifatyczny aminokwas, ponieważ łańcuch boczny połączony z α-węgiel atom jest metyl grupę (CH 3 ); alanina jest najprostszym α-aminokwasem po glicynie . Metylowy łańcuch boczny alaniny jest niereaktywny i dlatego prawie nigdy nie jest bezpośrednio zaangażowany w funkcję białka. Alanina jest aminokwasem nieistotnym , co oznacza, że może być wytwarzana przez organizm ludzki i nie musi być pozyskiwana z dietą. Alanina znajduje się w wielu różnych produktach spożywczych, ale jest szczególnie skoncentrowana w mięsie.
Źródła
Biosynteza
Alaninę można syntetyzować z aminokwasów pirogronianowych i rozgałęzionych, takich jak walina , leucyna i izoleucyna .
Alanina jest wytwarzane przez redukcyjne aminowanie z pirogronianu , w procesie dwuetapowym. W pierwszym etapie α-ketoglutaran , amoniak i NADH są przekształcane przez dehydrogenazę glutaminianową do glutaminianu , NAD + i wody. W drugim etapie grupa aminowa nowo utworzonego glutaminianu jest przenoszona przez enzym aminotransferazy do pirogronianu , regenerując α-ketoglutaran i przekształcając pirogronian w alaninę. W rezultacie pirogronian i amoniak są przekształcane w alaninę, zużywając jeden równoważnik redukujący . Ponieważ reakcje transaminacji są łatwo odwracalne, a pirogronian jest obecny we wszystkich komórkach, alanina może być łatwo utworzona, a zatem ma bliskie powiązania ze szlakami metabolicznymi, takimi jak glikoliza , glukoneogeneza i cykl kwasu cytrynowego .
Synteza chemiczna
L-Alanina jest wytwarzana przemysłowo przez dekarboksylację L-asparaginianu pod wpływem 4-dekarboksylazy asparaginianowej . Trasy fermentacji do L-alaniny komplikuje racemaza alaninowa .
Racemiczną alaninę można otrzymać przez kondensację acetaldehydu z chlorkiem amonu w obecności cyjanku sodu w reakcji Streckera lub przez amonolizę kwasu 2-bromopropanowego .
Degradacja
Alanina jest rozkładana w wyniku deaminacji oksydacyjnej , reakcji odwrotnej do reakcji aminowania redukcyjnego opisanej powyżej, katalizowanej przez te same enzymy. Kierunek procesu jest w dużej mierze kontrolowany przez względną koncentrację substratów i produktów zachodzących reakcji.
Hipoteza świata alanin
Alanina jest jednym z dwudziestu kanonicznych α-aminokwasów stosowanych jako elementy budulcowe (monomery) w biosyntezie białek za pośrednictwem rybosomów. Uważa się, że alanina jest jednym z najwcześniejszych aminokwasów włączonych do standardowego repertuaru kodu genetycznego. Na podstawie tego faktu wysunięto hipotezę „Świata alaninowego”. Ta hipoteza wyjaśnia ewolucyjny wybór aminokwasów w repertuarze kodu genetycznego z chemicznego punktu widzenia. W tym modelu wybór monomerów (tj. aminokwasów) do syntezy białek rybosomalnych jest raczej ograniczony do tych pochodnych alaniny, które nadają się do budowy drugorzędowych elementów strukturalnych α-helisy lub β-kartki . Dominujące struktury drugorzędowe w życiu, jakie znamy, to α-helisy i β-kartki, a większość kanonicznych aminokwasów można uznać za chemiczne pochodne alaniny. Dlatego większość kanonicznych aminokwasów w białkach można wymienić na Ala przez mutacje punktowe, podczas gdy struktura drugorzędowa pozostaje nienaruszona. Fakt, że Ala naśladuje preferencje struktury drugorzędowej większości kodowanych aminokwasów jest praktycznie wykorzystywany w mutagenezie skaningowej alaniny . Ponadto klasyczna krystalografia rentgenowska często wykorzystuje model szkieletu polialaniny do określania trójwymiarowych struktur białek za pomocą zastępowania molekularnego – metody fazowania opartej na modelu .
Funkcja fizjologiczna
Cykl glukoza-alanina
U ssaków alanina odgrywa kluczową rolę w cyklu glukozowo-alaninowym między tkankami a wątrobą. W mięśniach i innych tkankach, które rozkładają aminokwasy na paliwo, grupy aminowe są gromadzone w postaci glutaminianu poprzez transaminację . Glutaminian może następnie przenieść swoją grupę aminową do pirogronianu , produktu glikolizy mięśniowej , poprzez działanie aminotransferazy alaninowej , tworząc alaninę i α- ketoglutaran . Alanina dostaje się do krwiobiegu i jest transportowana do wątroby. Reakcja aminotransferazy alaninowej zachodzi odwrotnie w wątrobie, gdzie zregenerowany pirogronian jest wykorzystywany w glukoneogenezie , tworząc glukozę, która powraca do mięśni poprzez układ krążenia. Glutaminian w wątrobie przedostaje się do mitochondriów i jest rozkładany przez dehydrogenazę glutaminianową na α-ketoglutaran i amon , który z kolei uczestniczy w cyklu mocznikowym, tworząc mocznik, który jest wydalany przez nerki.
Cykl glukoza-alanina umożliwia usunięcie pirogronianu i glutaminianu z mięśni i bezpieczny transport do wątroby. Tam, pirogronian jest używany do regeneracji glukozy, po czym glukoza wraca do mięśni, gdzie jest metabolizowana w celu uzyskania energii: to przenosi energetyczne obciążenie glukoneogenezy do wątroby zamiast do mięśni, a całe dostępne w mięśniach ATP można przeznaczyć na mięśnie skurcz. Jest to szlak kataboliczny i polega na rozpadzie białek w tkance mięśniowej. Nie jest jasne, czy iw jakim stopniu występuje u zwierząt innych niż ssaki.
Link do cukrzycy
Zmiany w cyklu alaninowym, które zwiększają poziom aminotransferazy alaninowej (ALT) w surowicy są powiązane z rozwojem cukrzycy typu II.
Właściwości chemiczne
Alanina jest użyteczna w doświadczeniach z utratą funkcji w odniesieniu do fosforylacji . Niektóre techniki obejmują tworzenie biblioteki genów, z których każdy ma mutację punktową w innej pozycji w obszarze zainteresowania, czasami nawet w każdej pozycji w całym genie: nazywa się to „mutagenezą skanującą”. Najprostszą metodą i pierwszą, która została zastosowana, jest tzw. skanowanie alaninowe , w którym każda pozycja po kolei jest mutowana do alaniny.
Uwodornienie alaniny daje aminoalkohol alaninol , który jest użytecznym chiralnym budulcem.
Wolny rodnik
W wyniku deaminacji cząsteczki alaniny powstaje wolny rodnik CH 3 C • HCO 2 − . Deaminację można wywołać w stałej lub wodnej alaninie przez promieniowanie, które powoduje homolityczne rozszczepienie wiązania węgiel-azot.
Ta właściwość alaniny jest wykorzystywana w pomiarach dozymetrycznych w radioterapii . Kiedy normalna alanina jest napromieniowana, promieniowanie powoduje, że niektóre cząsteczki alaniny stają się wolnymi rodnikami, a ponieważ te rodniki są stabilne, zawartość wolnych rodników można później zmierzyć za pomocą elektronowego rezonansu paramagnetycznego, aby dowiedzieć się, na jakie promieniowanie była narażona alanina . Uważa się, że jest to biologicznie istotna miara ilości uszkodzeń radiacyjnych, jakich doznałaby żywa tkanka przy takiej samej ekspozycji na promieniowanie. Plany radioterapii mogą być dostarczane w trybie testowym do peletek alaniny, które można następnie zmierzyć, aby sprawdzić, czy zamierzony wzór dawki promieniowania jest prawidłowo dostarczany przez system leczenia.