Beta-amylaza - Beta-amylase
| Beta-amylaza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Struktura beta-amylazy jęczmiennej . WPB 2xfr
| |||||||||
| Identyfikatory | |||||||||
| Nr WE | 3.2.1.2 | ||||||||
| Nr CAS | 9000-91-3 | ||||||||
| Bazy danych | |||||||||
| IntEnz | Widok IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Wpis BRENDY | ||||||||
| ExPASy | Widok NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Wpis KEGG | ||||||||
| MetaCyc | szlak metaboliczny | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| Struktury WPB | RCSB PDB PDBe Suma PDB | ||||||||
| Ontologia genów | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
Beta- amylaza ( EC 3.2.1.2 , β- amylaza , amylaza sacharogenna , glikogenaza ) jest enzymem o systematycznej nazwie maltohydrolaza 4-alfa-D-glukanu . Enzym ten katalizuje następującą reakcję chemiczną :
- Hydroliza wiązań (1->4)-alfa-D-glukozydowych w polisacharydach w celu usunięcia kolejnych jednostek maltozy z nieredukujących końców łańcuchów.
Enzym ten działa na skrobię , glikogen i pokrewne polisacharydy i oligosacharydy, wytwarzając przez inwersję beta- maltozę . Beta-amylaza znajduje się w bakteriach , grzybach i roślinach ; bakterie i źródła zbóż są najbardziej stabilne termicznie. Działając od końca nieredukującego, β-amylaza katalizuje hydrolizę drugiego wiązania α-1,4 glikozydowego, odcinając jednocześnie dwie jednostki glukozy ( maltoza ). Podczas dojrzewania z owoców , przerwy β-amylazy skrobi do maltozy, powodując słodkiego smaku dojrzałych owoców.
β-amylaza jest obecna w postaci nieaktywnej przed kiełkowaniem nasion . Wiele drobnoustrojów wytwarza również amylazę do degradacji skrobi pozakomórkowej. Tkanki zwierzęce nie zawierają β-amylazy, chociaż może być obecna w drobnoustrojach znajdujących się w przewodzie pokarmowym . Optymalne pH dla β-amylazy wynosi 4,0–5,0. Należą do rodziny hydrolaz glikozydowych14 .
Zobacz też
Bibliografia
Dalsza lektura
- Friedberg F, Rodos C (marzec 1986). „Klonowanie i charakterystyka genu beta-amylazy z Bacillus polymyxa” . Czasopismo Bakteriologii . 165 (3): 819-24. doi : 10.1128/JB.165.3.819-824.1986 . PMC 214501 . PMID 2419310 .
- Rhodes C, Strasser J, Friedberg F (maj 1987). „Sekwencja aktywnego fragmentu beta-amylazy B. polymyxa” . Badania kwasów nukleinowych . 15 (9): 3934. doi : 10.1093/nar/15.9.3934 . PMC 340808 . PMID 2438660 .
Zewnętrzne linki
- „Amylaza, Alfa”, IUB: 3.2.1.11,4-α-D-Glukano-glukanohydrolaza. „Amylaza, Alfa”, IUB: 3.2.1.11,4-α-D-Glukano-glukanohydrolaza.
Zewnętrzne linki
- Beta-amylaza w amerykańskiej National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
